Ambas enzimas presentan un dominio catalítico central de unos 300 residuos de largo, un dominio con forma tetramerizada en el extremo COOH y una dominio terminal en el extremo NH2 que presumiblemente funciona como regulador. El dominio COOH contiene una estructura secundaria en forma de α-hélice de entre 25 y 27 residuos de largo, que es responsable de la tetramerización de esta zona. En lo que respecta al dominio regulador del extremo terminal NH2, cabe mencionar que el de TPH2 difiere del dominio presente en TPH1, y se ha comprobado su homología al de otra enzima de la familia de las hidroxilasas: TH. Las letras de «Leaving Beirut» contienen fuertes ataques al expresidente de Estados Unidos George W. Bush y al primer ministro británico Tony Blair. Puede ser que, siendo el título a la orden por su naturaleza, algún tenedor desee que el título ya no sea transmitido por endoso y entonces podrá inscribir en el documento las cláusulas "No a la orden", "no negociable" u otra equivalente.
Cuando TPH se pliega, cada una de sus subunidades adquiere una estructura característica que, en este caso, todavía no es funcional, ya que requiere de la unión con el resto de las subunidades para que la proteína ya pueda funcionar correctamente. Por estos motivos, TPH es clave para el buen funcionamiento del organismo. Montesquieu especificó que la independencia del poder judicial debe ser real y no meramente aparente. Las válvulas pueden ser mecánicas o bioprotésicas. Mayoritariamente abundan los fragmentos con estructura secundaria α hélice, en la que el esqueleto peptídico se enrolla de forma helicoidal de tal manera que los grupos carboxilíco y amino quedan orientados hacia dentro de la estructura (parte hidrofóbica) formando puentes de hidrógeno entre sí, mientras que las cadenas laterales variables quedan en el lado hidrofílico, en contacto con el exterior. Ahora bien, también se observan, en menor proporción, segmentos de cadenas polipeptídicas unidas mediante puentes de hidrógeno con estructura de lámina β, que en las imágenes tridimensionales adquieren una forma plana. TPH está formada por múltiples estructuras regulares, el conjunto de las cuales constituye la estructura final de la proteína.
En los seres humanos, así como en la mayoría de los vertebrados, hay más de un gen que codifica para varias isoformas de la enzima TPH. En humanos se han descrito dos: la TPH1, localizado en el cromosoma 11, cuyo gen consiste en 10 exones que da lugar a una proteína final con 444 aminoácidos, y la TPH2, en el cromosoma 12, con 11 exones y una longitud de 490 aminoácidos. TPH2, en comparación a TPH1, sería más estable. Se ha visto que sus niveles son de 4 a 6 veces inferiores en el cerebro que los de TPH2, de manera que el rol de TPH1 en la síntesis de 5-HT y en la regulación de la conducta y la función cerebral parece ser menos importante que el de TPH2. Por otro lado, al ser TPH a su vez la precursora de la melatonina, sin una buena actividad de la enzima, no se produciría la melatonina, hormona esencial en la regulación del sueño, pudiendo provocar, si sus niveles son bajos, Funksjoner el trastorno del síndrome de las piernas inquietas, el desarrollo del hipotiroidismo, faltas de concentración y memoria y más alteraciones del sueño.
De ahí la importancia de consumir alimentos con triptófano, sustrato de la TPH que le permite catalizarlo en los precursores del neurotransmisor. Así, la actividad de TPH es fundamental, ya que niveles insuficientes de serotonina derivan en trastornos y patologías, muchas de las cuales son tratadas con medicamentos que precisamente pretenden incrementar la síntesis de serotonina o incrementar la acción de esta última. Por otro lado, BH4 interactúa con las cadenas laterales de un glutamato y una fenilalanina, así como con aminoácidos de la cadena principal. El objetivo es que rastree y elimine a su excamarada de banda, Bill Williamson, para volver a ver a su familia y remontar su vida en su rancho, ya que los federales secuestraron a su familia como una forma de asegurar el cumplimiento de la misión que John fue obligado a participar. Ambas enzimas, así como el resto de las hidroxilasas (PAH y TH) presentan una secuencia de 5 aminoácidos (Val-Pro-Trp-Phe-Pro) que marcan el inicio del dominio catalítico. Así, este dominio es capaz de regular la función y actividad de la proteína, permitiendo o no la entrada de sustrato y, por ende, la catalización de la reacción de hidroxilación. Las dos isoformas de TPH, como cualquier otra proteína, están constituidas por un conjunto de aminoácidos unidos mediante enlaces peptídicos.
